W miarę starzenia się skóra stopniowo traci jędrność i elastyczność.

W kontekście tego procesu niemal zawsze pojawia się jedno określenie: kolagen. I oczywiście kolagen jest kluczowy. Ale jeden punkt jest zaskakująco rzadko wspominany:

Kolagen nie tylko musi być uformowany, ale także musi być trwale usieciowany.

Tylko poprzez wiązania poprzeczne między poszczególnymi włóknami kolagenu powstają sprężyste struktury. Elastyna również opiera się na takich wiązaniach poprzecznych.¹ ²

I właśnie w tym momencie pojawia się pierwiastek śladowy, któremu w kontekście kolagenu poświęca się znacznie mniej uwagi: miedź.

Enzym stojący za stabilnymi włóknami kolagenowymi

Kluczowym enzymem w tym procesie sieciowania jest lizyloksydaza.

Zmienia niektóre elementy budulcowe kolagenu i elastyny, umożliwiając w ten sposób tworzenie stabilnych wiązań poprzecznych pomiędzy włóknami.¹ ²

Kluczowa informacja: oksydaza lizylowa jest zależna od miedzi.

Miedź jest niezbędna do aktywności tego enzymu. To nadaje temu pierwiastkowi śladowemu bardzo specyficzną rolę w tkance łącznej.

Miedź sama w sobie nie jest składnikiem kolagenu. Bierze ona udział w procesie enzymatycznym, dzięki któremu włókna kolagenu i elastyny ​​mogą ulegać sieciowaniu i być stabilizowane strukturalnie.

Znaczenie tego mechanizmu staje się szczególnie widoczne, gdy metabolizm miedzi ulega poważnemu zaburzeniu.

U osób z dziedziczną postacią wiotkiej skóry głowy aktywność oksydazy lizylowej w próbkach skóry wynosiła jedynie od 13 do 26% wartości prawidłowej.³

Jednocześnie naukowcy odkryli, że w procesie sieciowania kolagenu powstaje mniej związków.³

Ilustruje to związek: jeśli aktywność lizyloksydazy miedziozależnej ulegnie znacznemu obniżeniu, struktura tkanki łącznej również ulegnie zmianie.

Badania przeprowadzone na osobach z zespołem Menkesa, rzadkim dziedzicznym schorzeniem metabolizmu miedzi, wykazały również znacząco zmniejszoną aktywność oksydazy lizylowej w fibroblastach skóry.⁴

Co się stanie, gdy dodamy więcej miedzi?

W tym kontekście interesujące jest również niewielkie badanie kontrolowane placebo przeprowadzone na młodych kobietach.

Przez osiem tygodni ośmiu uczestników otrzymywało 2 mg miedzi dziennie, podczas gdy kolejnych ośmiu otrzymywało placebo.⁵ Między innymi mierzono markery sieciowania kolagenu.

Po ośmiu tygodniach w grupie otrzymującej miedź zaobserwowano 62-procentowy wzrost stosunku niektórych wiązań poprzecznych kolagenu do miary całkowitego kolagenu.⁵

Zmiany tej nie zaobserwowano w grupie placebo.

Badanie było niewielkie, z udziałem łącznie 16 uczestników. Pokazuje ono jednak, że dodatkowe spożycie miedzi u ludzi może wiązać się z mierzalnymi zmianami markerów sieciowania kolagenu.

Bo w przypadku kolagenu liczy się nie tylko ilość. Kluczowym czynnikiem jest również to, jak poszczególne włókna są następnie ułożone i usieciowane.

Miedź ma jeszcze jedną ciekawą stronę

W tym samym badaniu zbadano również stres oksydacyjny.

W grupie miedziowej marker stresu oksydacyjnego, tzw. F₂-izoprostany, zmniejszył się średnio o 39%.⁵

Odkrycie to prowadzi do innej biologicznej funkcji miedzi.

Miedź jest składnikiem dysmutazy ponadtlenkowej miedziowo-cynkowej, w skrócie Cu/Zn-SOD.Enzym ten jest częścią systemu obrony antyoksydacyjnej naszych komórek i bierze udział w rozkładzie reaktywnych form tlenu.⁶

Miedź występuje w skórze w dwóch bardzo różnych kontekstach: w strukturalnym sieciowaniu kolagenu i elastyny ​​oraz jako składnik układu enzymów antyoksydacyjnych organizmu.

Miedź odgrywa również rolę w tworzeniu pigmentu.

Innym enzymem zależnym od miedzi jest tyrozynaza.

Katalizuje kluczowe etapy powstawania melaniny.⁷ Melanina to pigment, który w znacznym stopniu decyduje o kolorze skóry i włosów, a także pochłania część padającego promieniowania UV.

Tyrozynaza potrzebuje również miedzi do swojej aktywności enzymatycznej.⁷

Oznacza to, że ten sam pierwiastek śladowy pojawia się w skórze w kilku różnych miejscach:

• w sieciowaniu kolagenu i elastyny

• jako składnik układów enzymów antyoksydacyjnych

• podczas tworzenia melaniny

Dlaczego ten pierwiastek śladowy jest tak interesujący dla kolagenu

Jeśli chodzi o kolagen, często skupiamy się na tworzeniu nowych włókien kolagenowych.

Ale to nie koniec historii.

Aby kolagen mógł spełniać swoją funkcję strukturalną w tkance łącznej, poszczególne włókna muszą być uporządkowane i stabilnie usieciowane. Kluczowym enzymem w tym procesie jest lizyloksydaza, a enzym ten wymaga miedzi.¹ ²

Jednocześnie miedź bierze udział w innych procesach enzymatycznych istotnych dla skóry. Należą do nich dysmutaza ponadtlenkowa Cu/Zn, będąca elementem systemów obrony antyoksydacyjnej, oraz tyrozynaza w produkcji melaniny.⁶ ⁷

Miedź jest więc wyjątkowo jasnym przykładem tego, dlaczego nawet pierwiastki śladowe, których organizm potrzebuje jedynie w niewielkich ilościach, mogą brać udział w podstawowych procesach biologicznych.

A jeśli chodzi o kolagen, kluczowym pytaniem nie jest tylko to, ile go jest.

Ale także w jaki sposób z tego powstaje stabilna struktura.

Źródła

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS i in. Miedź, oksydaza lizylowa i sieciowanie białek macierzy zewnątrzkomórkowej. Amerykańskie czasopismo żywienia klinicznego. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lizyloksydazy: od aktywności enzymatycznej do sieciowania macierzy zewnątrzkomórkowej. Eseje z biochemii. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA i in. Uszkodzenie skóry głowy sprzężone z chromosomem X: wadliwe tworzenie wiązań poprzecznych w kolagenie z powodu zmniejszonej aktywności oksydazy lizylowej. New England Journal of Medicine. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Obniżona aktywność oksydazy lizylowej w fibroblastach skóry u pacjentów z zespołem Menkesa. Czasopismo biochemiczne. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. Badanie pilotażowe wpływu suplementacji miedzią na stężenie izoprostanów F2alfa w osoczu i wiązania kolagenowe w moczu u młodych dorosłych kobiet. Czasopismo pierwiastków śladowych w medycynie i biologii. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Dysmutazy ponadtlenkowe: rola w sygnalizacji redoks, funkcjach naczyniowych i chorobach. Antyoksydanty & Sygnalizacja redoks. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. Nowe spojrzenie na strukturę miejsca aktywnego i mechanizm katalityczny tyrozynazy i pokrewnych jej białek. Komórka pigmentowa & Badania nad czerniakiem. 2009;22(6):750–760.