Carnosin wird im Körper selbst aus Histidin und Alanin produziert, kommt außerdem in tierischer Nahrung vor. Daher sind Vegetarier und Veganer bei L-Carnosin oft im Mangel. Zudem sinkt mit dem Alter unser L-Carnosin-Spiegel. Es handelt sich dabei um einen Schwund um ca. 63% zwischen dem 10 und 70 Lebensjahr.
Carnosin findet sich vor allem in langlebigen Zellen, also in den Muskeln, im Hirn, aber auch in den Nieren und der Leber. Da Carnosin eine zentrale Rolle beim Schutz des menschlichen Gehirns spielt, wird es häufig auch als Neuropeptid bezeichnet.
Die Langlebigkeit konnte in vitro kürzlich bestätigt werden: in einem mit L-Carnosin getränkten Nährmedium konnte die Lebenszeit menschlicher Zellen auf 413 Tage verlängert werden, während die Kontrollgruppe (ohne Carnosin) lediglich eine Lebensdauer von 130 Tagen erreichte.
Von der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) liegt derzeit für L-Carnosin noch keine zugelassene gesundheitsbezogene Aussage vor. Im Folgenden sind die auf Grundlage einschlägiger Fachliteratur als gesichert angesehenen Wirkungen von L-Carnosin für den Menschen aufgeführt.
- wirkt als Antioxidans (schützt und verjüngt die Zellen)
- unterstützt das Immunsystem
- beschleunigt die Wundheilung
- schützt das Gehirn
- stärkt die Leistung der Muskeln im Sport
- neutralisiert Säuren
Quellen:
[1] Hahn, A.; Nahrungsergänzungsmittel; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart, 2006
[2] Schmidt, Dr. med. Edmund, Schmidt, Nathalie; Leitfaden Mikronährstoffe. Urban & Fischer Verlag; München, Februar 2000
Als Glykierung bezeichnet man die irreversible Reaktion von Proteinen und Lipiden mit Kohlenhydraten (v.a. die Zucker Fruktose, Galaktose und Glukose). Glykierte Reaktionsprodukte werden als "Advanced Glycation Endproducts" (AGEs) bezeichnet.
Jene Lebensmittel, die den Blutzucker am stärksten erhöhen, zeigen auch die stärkste AGE-Bildung. Zum Beispiel wirkt Fruktose stärker AGE-bildend als Glukose. Auch Getreide, v.a. Weizen, ist als starker AGE-Bildner bekannt.
Ferner wird die AGE-Bildung durch oxidativen Stress und chronische Entzündung gefördert.
AGEs können aber nicht nur endogen im Organismus entstehen, sondern auch schon über die Nahrung aufgenommen werden. Der AGE-Gehalt von Lebensmitteln ist sehr unterschiedlich. Fleisch, Wurst, Schinken aber auch Käse enthalten viel AGEs. Vor allem Grillen, Braten und Frittieren sowie langes Kochen können den AGE-Gehalt um ein Vielfaches erhöhen. Allgemein sind die Lebensmittel AGE-reicher, die viele gesättigte Fettsäuren enthalten.
Warum sind AGEs schädlich?
Die AGE sind an der Entwicklung verschiedener chronischer Entzündungserkrankungen beteiligt, z. B. Diabetes mellitus Typ II, Gefäß- und Herz-Kreislauferkrankungen, Osteoporose und Arthritis.
Als ursächlich wird angesehen, dass die Glykierung einerseits die Funktionalität wichtiger Regulationsenzyme und Membransysteme stört, andererseits die AGEs selbst auch wichtige Stoffwechselprozesse beeinflussen:
- Durch Bindung an den AGE-Rezeptor (RAGE) auf Entzündungszellen induzieren sie NFkB und damit systemische Entzündung und oxidativen Stress.
- In Monozyten und Makrophagen wird dadurch die Ausschüttung von Interleukin-1, Interleukin-6, TNF-α und Insulin-like growth factor-1 (IGF-1) angeregt.
- Endothelzellen exprimieren Adhäsionsmoleküle wie VCAM-1 und ICAM-1, was zur endothelialen Inflammation führt.
- AGEs können auch die induzierbare NO-Synthase (iNOS) aktivieren und darüber den nitrosativen Stress fördern.
- Alle genannten Mediatoren verstärken u.a. die Insulinresistenz.
- Die Aktivierung von NFkB steigert zudem die Zellexpression von RAGE, was die entzündungsfördernde Wirkung von AGEs zusätzlich verstärkt.
Carnosin ist ein natürlich vorkommendes Dipeptid, das die Glykierung hemmt.
Quellen:
[1] Sakai M, Experimental studies on the role of fructose in the development of diabetic complications. Kobe J Med Sci. 2002; 48:125-36.
[2] Schiekofer S. et al.: Acute hyperglycemia causes intracellular formation of CML and activation of ras, p42/44 MAPK, and nuclear factor kappaB in PBMCs. Diabetes 52, 2003, S. 621–633
[3] Koschinsky T, et. al. An environmental risk factor in diabetic nephropathy. PNAS 94, 1997, S. 6474–6479
[4] Sanguineti R. et al.: Advanced Glycation End Products Play Adverse Proinflammatory Activities in Osteoporosis. Mediators of inflammation 2014, 2014, S. 975872
[5] Vlassara H et al. Recent progress in advanced glycation and diabe tic vascular disease: role of advanced glycation end product receptors. Diabetes 1996; 45: 65-66
[6] Chuah et al.: Receptor for Advanced Glycation End Products and Its In volvement in Inflammatory Diseases. Int J Inflammation 2013, 2013, S. 403460
[7] Ott C. et al. Role of advanced glycation end products in cellular signaling. Redox biology 2, 2014, S. 411–429
[8] Wewer RM Arteriosclerosis and the two faces of endothelial nitric oxide synthetase Circulation 1998; 97: 108-112
[9] Singh V. P. et al.: Advanced Glycation End Products and Diabetic Complications. Korean Journal of Physiology & Pharmacology 18, 2014, S. 1–14
[10] Angeloni C. Role of Methylglyoxal in Alzheimer‘s Disease. BioMed Res Int 2014 S. 238485
[11] Uribarri J et al. Single oral challenge by advanced glycation end products acutely impairs endothelial function in diabetic and nondiabetic subjects. Diabetes Care. 2007;30:2579-82
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