Warenkorb 0

Gratuluji. Vaši objednávku expedujeme zdarma. Sie sind 45 Kč von kostenlosem Versand entfernt.
Žádné další produkty k zakoupení

Privatkunde
Geschäftskunde
Bitte geben Sie eine gültige USt-IdNr. ein.
Mezisoučet Kostenlos
Poštovné, daně a slevové kódy se počítají při placení

Váš nákupní košík je momentálně prázdný.

Měď a kolagen: Proč je vytváření sítí tak důležité

Kupfer & Kollagen: Warum Vernetzung den Unterschied macht

S přibývajícím věkem pokožka postupně ztrácí pevnost a elasticitu.

Když se řekne tento proces, téměř vždy se objeví jeden termín: kolagen. A kolagen je samozřejmě klíčový. Jeden bod se však překvapivě zmiňuje jen zřídka:

Kolagen se nejen musí tvořit, ale také musí být stabilně zesíťován.

Pouze prostřednictvím křížových vazeb mezi jednotlivými kolagenovými vlákny se tvoří pružné struktury. Elastin se na tyto křížové vazby také spoléhá.¹²

A právě v tomto bodě přichází na řadu stopový prvek, kterému se v souvislosti s kolagenem věnuje podstatně menší pozornost: měď.

Enzym stojící za stabilními kolagenovými vlákny

Klíčovým enzymem v tomto procesu zesítění je lysyloxidáza.

Mění určité stavební bloky kolagenu a elastinu, čímž umožňuje tvorbu stabilních příčných vazeb mezi vlákny.¹²

Klíčový bod: Lysyloxidáza je závislá na mědi.

Měď je nezbytná pro aktivitu tohoto enzymu. Díky tomu má tento stopový prvek velmi specifickou roli v pojivové tkáni.

Měď sama o sobě není součástí kolagenu. Spíše se podílí na enzymatickém procesu, jehož prostřednictvím mohou být kolagenová a elastinová vlákna zesíťována a strukturálně stabilizována.

Důležitost tohoto mechanismu je obzvláště zřejmá, když je metabolismus mědi vážně narušen.

U lidí s dědičnou formou cutis laxa byla aktivita lysyloxidázy ve vzorcích kůže pouze 13 až 26 % normální hodnoty.³

Zároveň vědci objevili méně sloučenin, které vznikají během zesítění kolagenu.³

Toto ilustruje souvislost: Pokud se aktivita lysyloxidázy závislé na mědi výrazně sníží, změní se i struktura pojivové tkáně.

Studie u lidí s Menkesovým syndromem, vzácnou dědičnou poruchou metabolismu mědi, také prokázaly významně sníženou aktivitu lysyloxidázy v kožních fibroblastech.⁴

Co se stane, když se přidá další měď?

V této souvislosti je také zajímavá malá placebem kontrolovaná studie na lidech s mladými ženami.

Během osmi týdnů dostávalo osm účastníků 2 mg mědi denně, zatímco dalších osm dostávalo placebo.⁵ Mimo jiné byly měřeny markery zesítění kolagenu.

Po osmi týdnech vykazovala skupina užívající měď 62% nárůst poměru určitých kolagenových zesítění k celkovému množství kolagenu.⁵

Tato změna nebyla ve skupině s placebem pozorována.

Studie byla malá, s celkem 16 účastníky. Ukazuje však, že dodatečný příjem mědi u lidí může být spojen s měřitelnými změnami markerů zesítění kolagenu.

Protože u kolagenu nezáleží jen na množství. Rozhodující je také to, jak jsou jednotlivá vlákna následně uspořádána a propojena.

Měď má ještě jednu zajímavou stránku

Stejná studie zkoumala také oxidační stres.

Ve skupině užívající měď se hladina markeru oxidačního stresu, tzv. F₂-isoprostanů, snížila v průměru o 39 %.⁵

Toto zjištění vede k další biologické funkci mědi.

Měď je součástí měďnato-zinkové superoxiddismutázy, zkráceně Cu/Zn-SOD.Tento enzym je součástí antioxidačních obranných systémů našich buněk a podílí se na rozkladu reaktivních forem kyslíku.⁶

Měď se tedy v kůži vyskytuje ve dvou velmi odlišných kontextech: ve strukturálním zesíťování kolagenu a elastinu a jako součást tělu vlastního antioxidačního enzymatického systému.

Měď hraje také roli při tvorbě pigmentu.

Dalším enzymem závislým na mědi je tyrosináza.

Katalyzuje klíčové kroky tvorby melaninu.⁷ Melanin je pigment, který významně přispívá k barvě kůže a vlasů a absorbuje část dopadajícího UV záření.

Tyrosináza také potřebuje měď pro svou enzymatickou aktivitu.⁷

To znamená, že stejný stopový prvek se v kůži objevuje na několika různých místech:

  • v zesíťování kolagenu a elastinu

  • jako součást antioxidačních enzymových systémů

  • během tvorby melaninu

Proč je stopový prvek pro kolagen tak zajímavý

Pokud jde o kolagen, pozornost se často soustředí na tvorbu nových kolagenových vláken.

Ale to není konec příběhu.

Aby kolagen mohl plnit svou strukturální funkci v pojivové tkáni, musí být jednotlivá vlákna organizovaná a stabilně zesítěná. Klíčovým enzymem v tomto procesu je lysyloxidáza a tento enzym vyžaduje měď.¹²

Zároveň se měď podílí na dalších enzymatických procesech důležitých pro pokožku. Patří mezi ně Cu/Zn superoxiddismutáza jako součást antioxidačních obranných systémů a tyrosináza při produkci melaninu.⁶ ⁷

Měď tak obzvláště jasně ilustruje, proč se i stopové prvky, které tělo potřebuje jen v malém množství, mohou podílet na základních biologických procesech.

A proč, pokud jde o kolagen, klíčovou otázkou není jen to, kolik ho je přítomno.

Ale také to, jak z toho vznikne stabilní struktura.

Zdroje

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS a kol. Zesíťování mědi, lysyloxidázy a proteinů extracelulární matrix. Americký časopis klinické výživy. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lysyloxidázy: od enzymatické aktivity k zesíťování extracelulární matrix. Eseje z biochemie. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA a kol. X-vázaná cutis laxa: vadná tvorba zesítění v kolagenu v důsledku snížené aktivity lysyloxidázy. New England Journal of Medicine. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Snížená aktivita lysyloxidázy v kožních fibroblastech pacientů s Menkesovým syndromem. Biochemický časopis. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. Pilotní studie účinků suplementace mědí na plazmatické F2alfa isoprostany a zesíťování kolagenu v moči u mladých dospělých žen. Časopis stopových prvků v medicíně a biologii. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superoxiddismutázy: role v redoxní signalizaci, cévní funkci a onemocněních. Antioxidanty & Redoxní signalizace. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. Nové poznatky o struktuře aktivního místa a katalytickém mechanismu tyrosinázy a jejích příbuzných proteinů. Pigmentová buňka & Výzkum melanomu. 2009;22(6):750–760.