Efterhånden som vi ældes, mister huden gradvist sin fasthed og elasticitet.

Når det kommer til denne proces, er der næsten altid ét begreb, der dukker op: kollagen. Og kollagen er selvfølgelig afgørende. Men ét punkt nævnes overraskende sjældent:

Kollagen skal ikke kun dannes, det skal også tværbindes stabilt.

Kun gennem tværbindinger mellem individuelle kollagenfibre dannes elastiske strukturer. Elastin er også afhængig af sådanne tværbindinger.¹ ²

Og det er netop på dette tidspunkt, at et sporstof kommer i spil, som får betydeligt mindre opmærksomhed i forbindelse med kollagen: kobber.

Enzymet bag stabile kollagenfibre

Et nøgleenzym i denne tværbindingsproces kaldes lysyloxidase.

Det ændrer visse byggesten af ​​kollagen og elastin, hvorved der muliggøres dannelsen af ​​stabile tværbindinger mellem fibrene.¹ ²

Det afgørende punkt: Lysyloxidase er kobberafhængig.

Kobber er nødvendigt for dette enzyms aktivitet. Dette giver sporstoffet en meget specifik rolle i bindevævet.

Kobber er ikke i sig selv en bestanddel af kollagen. Det er snarere involveret i en enzymatisk proces, hvorigennem kollagen- og elastinfibre kan tværbindes og strukturelt stabiliseres.

Vigtigheden af ​​denne mekanisme bliver særligt tydelig, når kobbermetabolismen er alvorligt forstyrret.

Hos personer med en arvelig form for cutis laxa var lysyloxidaseaktiviteten i hudprøver kun 13 til 26 % af normalværdien.³

Samtidig fandt forskerne færre af de forbindelser, der dannes under tværbinding af kollagen.³

Dette illustrerer sammenhængen: Hvis aktiviteten af ​​kobberafhængig lysyloxidase falder betydeligt, ændrer bindevævets struktur sig også.

Studier af personer med Menkes syndrom, en sjælden arvelig lidelse i kobbermetabolismen, viste også signifikant reduceret lysyloxidaseaktivitet i hudfibroblaster.⁴

Hvad sker der, når der tilsættes yderligere kobber?

I denne sammenhæng er også et lille placebokontrolleret studie med unge kvinder på mennesker.

Over otte uger fik otte deltagere 2 mg kobber dagligt, mens yderligere otte fik placebo.⁵ Blandt andet blev markører for kollagen-tværbinding målt.

Efter otte uger viste kobbergruppen en stigning på 62% i forholdet mellem visse kollagen-tværbindinger og et mål for totalt kollagen.⁵

Denne ændring blev ikke observeret i placebogruppen.

Undersøgelsen var lille med i alt 16 deltagere. Den viser dog, at yderligere kobberindtag hos mennesker kan være forbundet med målbare ændringer i markører for kollagen-tværbinding.

For med kollagen er det ikke kun mængden, der betyder noget. Den afgørende faktor er også, hvordan de enkelte fibre efterfølgende organiseres og tværbindes.

Kobber har en anden interessant side

Den samme undersøgelse undersøgte også oxidativ stress.

I kobbergruppen faldt en markør for oxidativt stress, såkaldte F₂-isoprostaner, med gennemsnitligt 39%.⁵

Denne opdagelse fører til en anden biologisk funktion af kobber.

Kobber er en komponent af kobber-zinksuperoxiddismutase, eller forkortet Cu/Zn-SOD.Dette enzym er en del af vores cellers antioxidante forsvarssystemer og er involveret i nedbrydningen af ​​reaktive iltarter.⁶

Kobber findes således i huden i to meget forskellige sammenhænge: i den strukturelle tværbinding af kollagen og elastin, og som en komponent i kroppens eget antioxidante enzymsystem.

Kobber spiller også en rolle i dannelsen af ​​pigment.

Et andet kobberafhængigt enzym er tyrosinase.

Det katalyserer vigtige trin i melanindannelsen.⁷ Melanin er det pigment, der bidrager væsentligt til hud- og hårfarven og absorberer noget af den indfaldende UV-stråling.

Tyrosinase kræver også kobber for sin enzymatiske aktivitet.⁷

Det betyder, at det samme sporstof optræder i huden flere forskellige steder:

• i tværbindingen af ​​kollagen og elastin

• som en komponent i antioxidante enzymsystemer

• under dannelsen af ​​melanin

Hvorfor et sporstof er så interessant for kollagen

Når det kommer til kollagen, er fokus ofte på dannelsen af ​​nye kollagenfibre.

Men det er ikke slutningen på historien.

For at kollagen kan opfylde sin strukturelle funktion i bindevæv, skal de enkelte fibre være organiserede og stabilt tværbundne. Et nøgleenzym i denne proces er lysyloxidase, og dette enzym kræver kobber.¹ ²

Samtidig er kobber involveret i andre enzymatiske processer, der er relevante for huden. Disse omfatter Cu/Zn-superoxiddismutase som en del af antioxidantforsvarssystemer og tyrosinase i melaninproduktion.⁶ ⁷

Kobber illustrerer således særligt tydeligt, hvorfor selv sporstoffer, som kroppen kun har brug for i små mængder, kan være involveret i grundlæggende biologiske processer.

Og hvorfor, når det kommer til kollagen, er det afgørende spørgsmål ikke blot, hvor meget af det der er til stede.

Men også hvordan en stabil struktur opstår ud af det.

Kilder

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS, et al. Kobber, lysyloxidase og tværbinding af ekstracellulært matrixprotein. Amerikansk tidsskrift for klinisk ernæring. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lysyloxidaser: fra enzymaktivitet til ekstracellulære matrix-tværbindinger. Essays i biokemi. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA m.fl. X-bundet cutis laxa: defekt tværbindingsdannelse i kollagen på grund af nedsat lysyloxidaseaktivitet. New England Journal of Medicine. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Reduceret lysyloxidaseaktivitet i hudfibroblaster fra patienter med Menkes syndrom. Biokemisk tidsskrift. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. En pilotundersøgelse af kobbertilskuds effekter på plasma F2alpha isoprostaner og urin kollagen-tværbindinger hos unge voksne kvinder. Tidsskrift for sporstoffer i medicin og biologi. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superoxiddismutaser: rolle i redoxsignalering, vaskulær funktion og sygdomme. Antioxidanter & Redoxsignalering. 2011;15(6):1583–1606.

7. Olivares C, Solano F. Ny indsigt i tyrosinases og dets relaterede proteiners aktive site-struktur og katalytiske mekanisme. Pigmentcelle & Melanomforskning. 2009;22(6):750–760.