Avec l'âge, la peau perd progressivement de sa fermeté et de son élasticité.

Lorsqu'on aborde ce processus, un terme revient presque systématiquement : le collagène. Et bien sûr, le collagène est essentiel. Mais un point est étonnamment rarement mentionné :

Le collagène doit non seulement se former, mais aussi être réticulé de manière stable.

C’est uniquement grâce aux liaisons croisées entre les fibres de collagène individuelles que se forment des structures résilientes. L’élastine dépend également de ces liaisons croisées.¹ ²

Et c’est précisément à ce stade qu’entre en jeu un oligo-élément qui reçoit beaucoup moins d’attention en lien avec le collagène : le cuivre.

L'enzyme responsable de la stabilité des fibres de collagène

Une enzyme clé de ce processus de réticulation est appelée lysyl oxydase.

Elle modifie certains éléments constitutifs du collagène et de l'élastine, permettant ainsi la formation de liaisons croisées stables entre les fibres.¹ ²

Le point crucial : la lysyl oxydase est dépendante du cuivre.

Le cuivre est indispensable à l'activité de cette enzyme. Ceci confère à cet oligo-élément un rôle très spécifique dans le tissu conjonctif.

Le cuivre n'est pas un composant du collagène. Il intervient plutôt dans un processus enzymatique permettant la réticulation et la stabilisation structurelle des fibres de collagène et d'élastine.

L'importance de ce mécanisme devient particulièrement évidente lorsque le métabolisme du cuivre est gravement perturbé.

Chez les personnes atteintes d'une forme héréditaire de cutis laxa, l'activité de la lysyl oxydase dans les échantillons de peau ne représentait que 13 à 26 % de la valeur normale.³

Dans le même temps, les chercheurs ont constaté une diminution des composés qui se forment lors de la réticulation du collagène.³

Ceci illustre le lien : si l'activité de la lysyl oxydase dépendante du cuivre diminue significativement, la structure du tissu conjonctif se modifie également.

Des études menées chez des personnes atteintes du syndrome de Menkes, une maladie héréditaire rare du métabolisme du cuivre, ont également montré une réduction significative de l'activité de la lysyl oxydase dans les fibroblastes cutanés.⁴

Que se passe-t-il lorsqu'on ajoute du cuivre supplémentaire ?

Une petite étude humaine contrôlée par placebo menée auprès de jeunes femmes présente également un intérêt certain dans ce contexte.

Pendant huit semaines, huit participants ont reçu 2 mg de cuivre par jour, tandis que huit autres ont reçu un placebo.⁵ Entre autres, des marqueurs de réticulation du collagène ont été mesurés.

Après huit semaines, le groupe traité au cuivre a présenté une augmentation de 62 % du rapport entre certaines liaisons croisées du collagène et une mesure du collagène total.⁵

Ce changement n'a pas été observé dans le groupe placebo.

L'étude, de petite envergure (16 participants au total), montre néanmoins qu'un apport supplémentaire en cuivre chez l'humain peut être associé à des modifications mesurables des marqueurs de réticulation du collagène.

Car avec le collagène, ce n'est pas seulement la quantité qui compte. Le facteur crucial réside également dans la manière dont les fibres individuelles sont ensuite organisées et réticulées.

Le cuivre a une autre facette intéressante.

La même étude a également examiné le stress oxydatif.

Dans le groupe cuivre, un marqueur du stress oxydatif, les F₂-isoprostanes, a diminué en moyenne de 39 %.⁵

Cette découverte met en lumière une autre fonction biologique du cuivre.

Le cuivre est un composant de la superoxyde dismutase cuivre-zinc, ou Cu/Zn-SOD en abrégé.Cette enzyme fait partie des systèmes de défense antioxydants de nos cellules et participe à la dégradation des espèces réactives de l'oxygène.⁶

Ainsi, le cuivre est présent dans la peau dans deux contextes très différents : dans la réticulation structurelle du collagène et de l’élastine, et en tant que composant du système enzymatique antioxydant propre à l’organisme.

Le cuivre joue également un rôle dans la formation des pigments.

La tyrosinase est une autre enzyme dépendante du cuivre.

Elle catalyse des étapes clés de la formation de la mélanine.⁷ La mélanine est le pigment qui contribue de manière significative à la couleur de la peau et des cheveux et absorbe une partie du rayonnement UV incident.

La tyrosinase nécessite également du cuivre pour son activité enzymatique.⁷

Cela signifie que le même oligo-élément apparaît dans la peau à plusieurs endroits différents :

• dans la réticulation du collagène et de l'élastine

• en tant que composant des systèmes enzymatiques antioxydants

• lors de la formation de la mélanine

Pourquoi un oligo-élément est-il si intéressant pour le collagène ?

En ce qui concerne le collagène, l'attention se porte souvent sur la formation de nouvelles fibres de collagène.

Mais l'histoire ne s'arrête pas là.

Pour que le collagène remplisse sa fonction structurale dans le tissu conjonctif, les fibres individuelles doivent être organisées et réticulées de manière stable. Une enzyme clé de ce processus est la lysyl oxydase, et cette enzyme nécessite du cuivre.¹ ²

Parallèlement, le cuivre intervient dans d'autres processus enzymatiques importants pour la peau. Il s'agit notamment de la superoxyde dismutase Cu/Zn, qui fait partie des systèmes de défense antioxydants, et de la tyrosinase, impliquée dans la production de mélanine.⁶ ⁷

Le cuivre illustre ainsi particulièrement bien pourquoi même les oligo-éléments, dont le corps n'a besoin qu'en petites quantités, peuvent être impliqués dans des processus biologiques fondamentaux.

Et pourquoi, en matière de collagène, la question cruciale n'est pas seulement de savoir quelle quantité il est présent.

Mais aussi comment une structure stable en émerge.

Sources

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS et al. Cuivre, lysyl oxydase et réticulation des protéines de la matrice extracellulaire. Journal américain de nutrition clinique. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lysyl oxydases : de l'activité enzymatique aux liaisons croisées de la matrice extracellulaire. Essais de biochimie. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA, et al. Cutis laxa liée à l'X : formation défectueuse de liaisons croisées dans le collagène due à une diminution de l'activité de la lysyl oxydase. Journal de médecine de Nouvelle-Angleterre. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Activité réduite de la lysyl oxydase dans les fibroblastes cutanés de patients atteints du syndrome de Menkes. Journal biochimique. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. Une étude pilote sur les effets de la supplémentation en cuivre sur les isoprostanes F2alpha plasmatiques et les liaisons croisées du collagène urinaire chez les jeunes femmes adultes. Journal des oligo-éléments en médecine et en biologie. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superoxyde dismutases : rôle dans la signalisation redox, la fonction vasculaire et les maladies. Antioxydants & Signalisation redox. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. Nouvelles perspectives sur la structure du site actif et le mécanisme catalytique de la tyrosinase et de ses protéines apparentées. Cellule pigmentaire & Recherche sur le mélanome. 2009;22(6):750–760.