Mit zunehmendem Alter verliert die Haut nach und nach an Festigkeit und Elastizität.

Wenn es um diesen Prozess geht, fällt fast immer ein Begriff: Kollagen. Und natürlich ist Kollagen entscheidend. Doch ein Punkt wird erstaunlich selten erwähnt:

Kollagen muss nicht nur gebildet werden. Es muss auch stabil vernetzt werden.

Erst durch Querverbindungen zwischen einzelnen Kollagenfasern entstehen belastbare Strukturen. Auch Elastin ist auf solche Vernetzungen angewiesen.¹ ²

Und genau an diesem Punkt kommt ein Spurenelement ins Spiel, das im Zusammenhang mit Kollagen deutlich weniger Aufmerksamkeit bekommt: Kupfer.

Das Enzym hinter stabilen Kollagenfasern

Ein zentrales Enzym dieser Vernetzung heißt Lysyl-Oxidase.

Es verändert bestimmte Bausteine von Kollagen und Elastin und ermöglicht damit die Bildung stabiler Querverbindungen zwischen den Fasern.¹ ²

Das Entscheidende: Lysyl-Oxidase ist kupferabhängig.

Kupfer wird für die Aktivität dieses Enzyms benötigt. Damit bekommt das Spurenelement beim Thema Bindegewebe eine sehr konkrete Aufgabe.

Kupfer ist nicht selbst Bestandteil des Kollagens. Es ist vielmehr an einem enzymatischen Prozess beteiligt, durch den Kollagen- und Elastinfasern miteinander vernetzt und strukturell stabilisiert werden können.

Wie wichtig dieser Mechanismus ist, wird besonders deutlich, wenn der Kupferstoffwechsel stark gestört ist.

Bei Menschen mit einer erblichen Form der Cutis laxa lag die Aktivität der Lysyl-Oxidase in Hautproben nur bei 13 bis 26 % des Normalwerts.³

Gleichzeitig fanden die Forschenden weniger jener Verbindungen, die bei der Quervernetzung von Kollagen entstehen.³

Das macht den Zusammenhang anschaulich: Sinkt die Aktivität der kupferabhängigen Lysyl-Oxidase stark, verändert sich auch die Struktur des Bindegewebes.

Auch Untersuchungen bei Menschen mit Menkes-Syndrom, einer seltenen erblichen Störung des Kupferstoffwechsels, zeigten eine deutlich reduzierte Lysyl-Oxidase-Aktivität in Hautfibroblasten.⁴

Was passiert bei zusätzlichem Kupfer?

Interessant ist in diesem Zusammenhang auch eine kleine placebokontrollierte Humanstudie mit jungen Frauen.

Über acht Wochen erhielten acht Teilnehmerinnen täglich 2 mg Kupfer, weitere acht ein Placebo.⁵ Gemessen wurden unter anderem Marker der Kollagenvernetzung.

Nach acht Wochen zeigte sich in der Kupfergruppe ein Anstieg um 62 % beim Verhältnis bestimmter Kollagen-Crosslinks zu einem Maß für das Gesamtkollagen.⁵

In der Placebogruppe wurde diese Veränderung nicht beobachtet.

Die Studie war mit insgesamt 16 Teilnehmerinnen klein. Sie zeigt jedoch, dass eine zusätzliche Kupferzufuhr beim Menschen mit messbaren Veränderungen bei Markern der Kollagenvernetzung einhergehen kann.

Denn bei Kollagen zählt nicht nur, wie viel davon vorhanden ist. Entscheidend ist auch, wie die einzelnen Fasern anschließend organisiert und miteinander vernetzt werden.

Kupfer hat noch eine zweite interessante Seite

In derselben Studie wurde auch oxidativer Stress untersucht.

Dabei sank ein Marker für oxidative Belastung, sogenannte F₂-Isoprostane, in der Kupfergruppe im Mittel um 39 %.⁵

Dieser Befund führt zu einer weiteren biologischen Funktion von Kupfer.

Kupfer ist Bestandteil der Kupfer-Zink-Superoxiddismutase, kurz Cu/Zn-SOD. Dieses Enzym gehört zu den antioxidativen Schutzsystemen unserer Zellen und ist am Abbau reaktiver Sauerstoffverbindungen beteiligt.⁶

Damit begegnet uns Kupfer in der Haut in zwei sehr unterschiedlichen Zusammenhängen: bei der strukturellen Vernetzung von Kollagen und Elastin sowie als Bestandteil eines körpereigenen antioxidativen Enzymsystems.

Auch bei der Pigmentbildung spielt Kupfer eine Rolle

Ein weiteres kupferabhängiges Enzym ist die Tyrosinase.

Sie katalysiert zentrale Schritte der Melaninbildung.⁷ Melanin ist das Pigment, das wesentlich zur Farbe von Haut und Haar beiträgt und einen Teil der auftreffenden UV-Strahlung absorbiert.

Auch die Tyrosinase benötigt Kupfer für ihre enzymatische Aktivität.⁷

Damit taucht dasselbe Spurenelement in der Haut an mehreren unterschiedlichen Stellen auf:

• bei der Vernetzung von Kollagen und Elastin

• als Bestandteil antioxidativer Enzymsysteme

• bei der Bildung von Melanin

Warum ein Spurenelement für Kollagen so interessant ist

Beim Thema Kollagen richtet sich der Blick häufig auf die Bildung neuer Kollagenfasern.

Doch damit ist die Geschichte nicht abgeschlossen.

Damit Kollagen seine strukturelle Aufgabe im Bindegewebe erfüllen kann, müssen die einzelnen Fasern organisiert und stabil miteinander vernetzt werden. Ein Schlüsselenzym dieses Prozesses ist die Lysyl-Oxidase und genau dieses Enzym benötigt Kupfer.¹ ²

Gleichzeitig ist Kupfer an weiteren enzymatischen Prozessen beteiligt, die für die Haut relevant sind. Dazu gehören die Cu/Zn-Superoxiddismutase als Teil antioxidativer Schutzsysteme und die Tyrosinase bei der Melaninbildung.⁶ ⁷

Kupfer zeigt damit besonders anschaulich, warum selbst Spurenelemente, die der Körper nur in kleinen Mengen benötigt, an grundlegenden biologischen Prozessen beteiligt sein können.

Und warum beim Thema Kollagen nicht nur die Frage entscheidend ist, wie viel davon vorhanden ist.

Sondern auch, wie daraus eine stabile Struktur entsteht.

Quellen

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS, et al. Copper, lysyl oxidase, and extracellular matrix protein cross-linking. American Journal of Clinical Nutrition. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lysyl oxidases: from enzyme activity to extracellular matrix cross-links. Essays in Biochemistry. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA, et al. X-linked cutis laxa: defective cross-link formation in collagen due to decreased lysyl oxidase activity. New England Journal of Medicine. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Reduced lysyl oxidase activity in skin fibroblasts from patients with Menkes' syndrome. Biochemical Journal. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. A pilot study of copper supplementation effects on plasma F2alpha isoprostanes and urinary collagen crosslinks in young adult women. Journal of Trace Elements in Medicine and Biology. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superoxide dismutases: role in redox signaling, vascular function, and diseases. Antioxidants & Redox Signaling. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. New insights into the active site structure and catalytic mechanism of tyrosinase and its related proteins. Pigment Cell & Melanoma Research. 2009;22(6):750–760.