Con l'avanzare dell'età, la pelle perde gradualmente tonicità ed elasticità.

Quando si parla di questo processo, un termine emerge quasi sempre: collagene. E naturalmente, il collagene è fondamentale. Ma un punto viene sorprendentemente menzionato di rado:

Il collagene non solo deve essere formato, ma anche reticolato in modo stabile.

Solo attraverso i legami incrociati tra le singole fibre di collagene si formano strutture elastiche. Anche l'elastina si basa su tali legami incrociati.¹ ²

Ed è proprio a questo punto che entra in gioco un oligoelemento che riceve molta meno attenzione in relazione al collagene: il rame.

L'enzima responsabile della stabilità delle fibre di collagene

Un enzima chiave in questo processo di reticolazione si chiama lisil ossidasi.

Modifica alcuni elementi costitutivi del collagene e dell'elastina, consentendo così la formazione di legami crociati stabili tra le fibre.¹ ²

Il punto cruciale: la lisil ossidasi è dipendente dal rame.

Il rame è necessario per l'attività di questo enzima. Ciò conferisce a questo oligoelemento un ruolo molto specifico nel tessuto connettivo.

Il rame non è di per sé un componente del collagene. Piuttosto, è coinvolto in un processo enzimatico attraverso il quale le fibre di collagene ed elastina possono essere reticolate e stabilizzate strutturalmente.

L'importanza di questo meccanismo diventa particolarmente evidente quando il metabolismo del rame è gravemente compromesso.

Nelle persone affette da una forma ereditaria di cutis laxa, l'attività della lisil ossidasi nei campioni di pelle era solo del 13-26% del valore normale.³

Allo stesso tempo, i ricercatori hanno riscontrato una minore quantità dei composti che si formano durante la reticolazione del collagene.³

Questo illustra la connessione: se l'attività della lisil ossidasi dipendente dal rame diminuisce in modo significativo, anche la struttura del tessuto connettivo si modifica.

Studi condotti su persone affette dalla sindrome di Menkes, una rara malattia ereditaria del metabolismo del rame, hanno inoltre evidenziato una significativa riduzione dell'attività della lisil ossidasi nei fibroblasti cutanei.⁴

Cosa succede quando si aggiunge altro rame?

In questo contesto, risulta interessante anche un piccolo studio controllato con placebo condotto su giovani donne.

Nell'arco di otto settimane, otto partecipanti hanno ricevuto 2 mg di rame al giorno, mentre altri otto hanno ricevuto un placebo.⁵ Tra le altre cose, sono stati misurati i marcatori di reticolazione del collagene.

Dopo otto settimane, il gruppo trattato con rame ha mostrato un aumento del 62% nel rapporto tra alcuni legami crociati del collagene e una misura del collagene totale.⁵

Questo cambiamento non è stato osservato nel gruppo placebo.

Lo studio era di piccole dimensioni, con un totale di 16 partecipanti. Tuttavia, dimostra che un maggiore apporto di rame negli esseri umani può essere associato a cambiamenti misurabili nei marcatori del cross-linking del collagene.

Perché nel caso del collagene, non conta solo la quantità. Il fattore cruciale è anche il modo in cui le singole fibre vengono successivamente organizzate e reticolate.

Il rame ha un altro aspetto interessante

Lo stesso studio ha esaminato anche lo stress ossidativo.

Nel gruppo trattato con rame, un marcatore dello stress ossidativo, i cosiddetti F₂-isoprostani, è diminuito in media del 39%.⁵

Questa scoperta porta a un'ulteriore funzione biologica del rame.

Il rame è un componente della superossido dismutasi rame-zinco, o Cu/Zn-SOD in breve.Questo enzima fa parte dei sistemi di difesa antiossidante delle nostre cellule ed è coinvolto nella degradazione delle specie reattive dell'ossigeno.⁶

Il rame si trova quindi nella pelle in due contesti molto diversi: nella reticolazione strutturale del collagene e dell'elastina e come componente del sistema enzimatico antiossidante dell'organismo.

Il rame svolge un ruolo anche nella formazione dei pigmenti.

Un altro enzima dipendente dal rame è la tirosinasi.

Catalizza le fasi chiave della formazione della melanina.⁷ La melanina è il pigmento che contribuisce in modo significativo al colore della pelle e dei capelli e assorbe parte delle radiazioni UV incidenti.

Anche la tirosinasi necessita di rame per la sua attività enzimatica.⁷

Ciò significa che lo stesso oligoelemento è presente nella pelle in diverse zone:

• nella reticolazione del collagene e dell'elastina

• come componente dei sistemi enzimatici antiossidanti

• durante la formazione della melanina

Perché un oligoelemento è così interessante per il collagene

Quando si parla di collagene, l'attenzione si concentra spesso sulla formazione di nuove fibre di collagene.

Ma la storia non finisce qui.

Affinché il collagene possa svolgere la sua funzione strutturale nel tessuto connettivo, le singole fibre devono essere organizzate e stabilmente reticolate. Un enzima chiave in questo processo è la lisil ossidasi, e questo enzima richiede il rame.¹ ²

Allo stesso tempo, il rame è coinvolto in altri processi enzimatici rilevanti per la pelle. Tra questi, la superossido dismutasi Cu/Zn, parte dei sistemi di difesa antiossidante, e la tirosinasi, coinvolta nella produzione di melanina.⁶ ⁷

Il rame illustra quindi in modo particolarmente chiaro perché anche gli oligoelementi, di cui il corpo ha bisogno solo in piccole quantità, possono essere coinvolti in processi biologici fondamentali.

E perché, quando si parla di collagene, la questione cruciale non è solo la quantità presente.

Ma anche come da essa emerga una struttura stabile.

Fonti

¹Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS, et al. Rame, lisil ossidasi e reticolazione delle proteine ​​della matrice extracellulare. Rivista americana di nutrizione clinica. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lisil ossidasi: dall'attività enzimatica ai legami crociati della matrice extracellulare. Saggi di biochimica. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA, et al. Cutis laxa legata al cromosoma X: formazione difettosa dei legami crociati nel collagene dovuta a una ridotta attività della lisil ossidasi. New England Journal of Medicine. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Riduzione dell'attività della lisil ossidasi nei fibroblasti cutanei di pazienti affetti da sindrome di Menkes. Rivista biochimica. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. Uno studio pilota sugli effetti dell'integrazione di rame sugli isoprostani F2alfa plasmatici e sui legami crociati del collagene urinario in giovani donne adulte. Rivista di oligoelementi in medicina e biologia. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superossido dismutasi: ruolo nella segnalazione redox, nella funzione vascolare e nelle patologie. Antiossidanti & Segnalazione redox. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. Nuove scoperte sulla struttura del sito attivo e sul meccanismo catalitico della tirosinasi e delle proteine ​​correlate. Cellula pigmentata & Ricerca sul melanoma. 2009;22(6):750–760.