Con el paso de los años, la piel pierde gradualmente firmeza y elasticidad.

Cuando se trata de este proceso, un término casi siempre surge: colágeno. Y, por supuesto, el colágeno es crucial. Pero hay un punto que sorprendentemente rara vez se menciona:

El colágeno no solo necesita formarse, sino que también necesita estar reticulado de forma estable.

Solo mediante enlaces cruzados entre las fibras individuales de colágeno se forman estructuras resistentes. La elastina también depende de dichos enlaces cruzados.¹ ²

Y es precisamente en este punto donde entra en juego un oligoelemento que recibe mucha menos atención en relación con el colágeno: el cobre.

La enzima responsable de la estabilidad de las fibras de colágeno.

Una enzima clave en este proceso de reticulación se llama lisil oxidasa.

Altera ciertos componentes básicos del colágeno y la elastina, permitiendo así la formación de enlaces cruzados estables entre las fibras.¹ ²

El punto crucial: la lisil oxidasa depende del cobre.

El cobre es necesario para la actividad de esta enzima. Esto le confiere a este oligoelemento una función muy específica en el tejido conectivo.

El cobre no es un componente del colágeno en sí mismo. Más bien, interviene en un proceso enzimático mediante el cual las fibras de colágeno y elastina se entrecruzan y se estabilizan estructuralmente.

La importancia de este mecanismo se hace particularmente evidente cuando el metabolismo del cobre se ve gravemente alterado.

En personas con una forma hereditaria de cutis laxa, la actividad de la lisil oxidasa en muestras de piel fue solo del 13 al 26 % del valor normal.³

Al mismo tiempo, los investigadores encontraron una menor cantidad de los compuestos que se forman durante la reticulación del colágeno.³

Esto ilustra la relación: si la actividad de la lisil oxidasa dependiente del cobre disminuye significativamente, la estructura del tejido conectivo también cambia.

Estudios realizados en personas con síndrome de Menkes, un trastorno hereditario poco común del metabolismo del cobre, también mostraron una actividad de lisil oxidasa significativamente reducida en los fibroblastos de la piel.⁴

¿Qué sucede cuando se añade cobre adicional?

También resulta de interés en este contexto un pequeño estudio en humanos, controlado con placebo, realizado con mujeres jóvenes.

Durante ocho semanas, ocho participantes recibieron 2 mg de cobre al día, mientras que otros ocho recibieron un placebo.⁵ Entre otras cosas, se midieron marcadores de reticulación del colágeno.

Tras ocho semanas, el grupo tratado con cobre mostró un aumento del 62% en la proporción de ciertos enlaces cruzados de colágeno con respecto a la cantidad total de colágeno.⁵

Este cambio no se observó en el grupo placebo.

El estudio fue pequeño, con un total de 16 participantes. Sin embargo, demuestra que la ingesta adicional de cobre en humanos puede estar asociada con cambios medibles en los marcadores de reticulación del colágeno.

Porque con el colágeno, no solo importa la cantidad. El factor crucial es también cómo se organizan y entrecruzan las fibras individuales.

El cobre tiene otra cara interesante.

El mismo estudio también examinó el estrés oxidativo.

En el grupo del cobre, un marcador de estrés oxidativo, los llamados F₂-isoprostanos, disminuyó en un promedio del 39 %.⁵

Este hallazgo nos lleva a descubrir otra función biológica del cobre.

El cobre es un componente de la superóxido dismutasa de cobre-zinc, o Cu/Zn-SOD para abreviar.Esta enzima forma parte de los sistemas de defensa antioxidante de nuestras células y participa en la descomposición de las especies reactivas de oxígeno.⁶

Así pues, el cobre se encuentra en la piel en dos contextos muy diferentes: en la reticulación estructural del colágeno y la elastina, y como componente del propio sistema de enzimas antioxidantes del organismo.

El cobre también desempeña un papel en la formación de pigmentos.

Otra enzima dependiente del cobre es la tirosinasa.

Cataliza pasos clave en la formación de melanina.⁷ La melanina es el pigmento que contribuye significativamente al color de la piel y el cabello y absorbe parte de la radiación UV incidente.

La tirosinasa también requiere cobre para su actividad enzimática.⁷

Esto significa que el mismo oligoelemento aparece en la piel en varias ubicaciones diferentes:

• en la reticulación del colágeno y la elastina

• como componente de los sistemas de enzimas antioxidantes

• durante la formación de melanina

¿Por qué un oligoelemento es tan interesante para el colágeno?

En lo que respecta al colágeno, la atención suele centrarse en la formación de nuevas fibras de colágeno.

Pero esa no es el final de la historia.

Para que el colágeno cumpla su función estructural en el tejido conectivo, las fibras individuales deben estar organizadas y entrecruzadas de forma estable. Una enzima clave en este proceso es la lisil oxidasa, y esta enzima requiere cobre.¹ ²

Al mismo tiempo, el cobre interviene en otros procesos enzimáticos relevantes para la piel. Estos incluyen la superóxido dismutasa Cu/Zn como parte de los sistemas de defensa antioxidante y la tirosinasa en la producción de melanina.⁶ ⁷

El cobre ilustra así de forma particularmente clara por qué incluso los oligoelementos, que el cuerpo solo necesita en pequeñas cantidades, pueden estar involucrados en procesos biológicos fundamentales.

Y por qué, cuando se trata de colágeno, la pregunta crucial no es solo cuánto hay presente.

Pero también cómo surge de ello una estructura estable.

Fuentes

¹ Rucker RB, Kosonen T, Clegg MS, et al. Cobre, lisil oxidasa y entrecruzamiento de proteínas de la matriz extracelular. Revista Americana de Nutrición Clínica. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.

² Vallet SD, Ricard-Blum S. Lisil oxidasas: de la actividad enzimática a los enlaces cruzados de la matriz extracelular. Ensayos en Bioquímica. 2019;63(3):349–364.

³ Byers PH, Siegel RC, Holbrook KA, et al. Cutis laxa ligada al cromosoma X: formación defectuosa de enlaces cruzados en el colágeno debido a una disminución de la actividad de la lisil oxidasa. Revista de Medicina de Nueva Inglaterra. 1980;303:61–65.

⁴ Royce PM, Camakaris J, Danks DM. Disminución de la actividad de la lisil oxidasa en fibroblastos cutáneos de pacientes con síndrome de Menkes. Revista Bioquímica. 1980;192(2):579–586.

⁵ Milne DB, Nielsen FH. Estudio piloto sobre los efectos de la suplementación con cobre en los isoprostanos F2alfa plasmáticos y los enlaces cruzados de colágeno urinario en mujeres adultas jóvenes. Revista de Oligoelementos en Medicina y Biología. 2010;24(3):165–170.

⁶ Fukai T, Ushio-Fukai M. Superóxido dismutasas: papel en la señalización redox, la función vascular y las enfermedades. Antioxidantes & Señalización redox. 2011;15(6):1583–1606.

⁷ Olivares C, Solano F. Nuevos conocimientos sobre la estructura del sitio activo y el mecanismo catalítico de la tirosinasa y sus proteínas relacionadas. Célula pigmentaria & Investigación sobre el melanoma. 2009;22(6):750–760.